LL-37 (5mg)

Vad är LL-37?

LL-37 är en human katelicidinpeptid bestående av 37 aminosyror, härledd från den C-terminala regionen av hCAP18-prekursorn, som kodas av genen CAMP. Som den enda kända humana katelicidinen har LL-37 blivit ett viktigt forskningämne inom medfödd immunitet, biologin för antimikrobiella peptider, membraninteraktioner och cellsignalering. Dess katjoniska och amfipatiska struktur gör den också användbar för att studera peptid–membraninteraktioner och värdförsvarsmekanismer.

Köp LL-37 från PeptaGen Labs Europe som en lyofiliserad forskningsförening med hög renhet som motsvarar den mogna 37-resid-LL-37-sekvensen med fria ändar, snarare än den längre hCAP18-prekursorn eller kortare LL-37-fragment. PeptaGen Labs upprätthåller stränga renhets- och kvalitetsstandarder, med oberoende tredjepartsanalyser utförda av ledande laboratorier som Janoshik och ett analyscertifikat som medföljer varje produktparti.

Produkten levereras uteslutande för forskning och utveckling och är inte avsedd för humant eller veterinärt bruk.

Vad ingår?

LL-37 levereras som ett lyofiliserat pulver i en förseglad glasflaska, vanligtvis vitt till benvitt till utseendet.

Analytisk testning utförs för varje nytt parti av oberoende laboratorier, såsom Janoshik, och ett analyscertifikat (CoA) tillhandahålls för verifiering. Beroende på laboratoriet och den testade produkten kan CoA innefatta analysresultat såsom:

• Identitetstestning: Bekräftar att materialet motsvarar den mogna 37-aminosyra-peptiden LL-37.
• HPLC-renhet: Mäter andelen av huvudkomponenten LL-37 i förhållande till detekterbara kromatografiska föroreningar.
• Masspektrometri (MS): Ger molekylmassdata för att stödja peptidens identitet och karakterisering.
• Peptidinnehåll: Hjälper till att fastställa mängden LL-37 som finns i det testade materialet.
• Besäktade peptidföroreningar: Där det rapporteras, identifierar eller kvantifierar det trunkerade sekvenser, deletionsprodukter eller andra syntesrelaterade peptidvarianter.
• Endotoxintestning: Där det utförs, bedömer det bakteriella endotoxinnivåer i det testade provet.
• Sterilitetstestning: Där det är tillämpligt, bedömer det materialet för detekterbar mikrobiell kontaminering.
• Resterande lösningsmedel eller andra processrelaterade föroreningar: Där det är tillämpligt, hjälper det till att bedöma föroreningar kopplade till peptidens syntes och rening.

Det partispecifika CoA-dokumentet bör användas som den definitiva källan för analysresultaten och specifikationerna för det levererade LL-37-partiet.

Testparametrar kan variera beroende på laboratoriet och den testade produkten. För LL-37 i synnerhet bör forskare skilja den mogna 37-residpeptiden från dess förstadieprotein hCAP18 och från kortare LL-37-härledda fragment. LL-37 är den mogna C-terminala peptiden som bildas från hCAP18 genom proteolytisk bearbetning.

Observera att rekonstitutionslösningen inte ingår i produkten. Om det behövs för ert laboratoriearbete kan ni köpa BAC Water från vår katalog och lägga till det separat i er beställning.

Tekniska specifikationer

Obs: Sekvensen och de molekylära egenskaperna ovan avser specifikt den mogna LL-37-peptiden, inte den fullständiga hCAP18-prekursorn eller kortare LL-37-härledda fragment. Eftersom den exakta molekylmassan som rapporteras för ett levererat forskningsmaterial kan variera något beroende på ändgrupperna, bör ni kontrollera det medföljande CoA-dokumentet för att bekräfta den molekylära formen av det levererade materialet.

Översikt av LL-37 och verkningsmekanism

LL-37 är den mogna C-terminala peptiden som bildas från den humana katelicidin-prekursorn hCAP18. Katelicidiner är en familj antimikrobiella peptider som produceras som större förstadieproteiner och bearbetas för att frigöra sina mogna, biologiskt aktiva peptidformer. Hos människor kodar genen CAMP för katelicidin-prekursorn hCAP18, som bearbetas för att bilda LL-37, den enda kända humana katelicidinen. [1]

LL-37 är alltså en 37-residig, positivt laddad och amfipatisk peptid. När den associeras med biologiska membran antar den huvudsakligen en alfahelikal struktur, en egenskap som bidrar till dess interaktioner med lipidmembran. Dessa strukturella och fysikaliskt-kemiska egenskaper står i centrum för forskning om LL-37:s interaktioner med mikrobiella membran, såväl som dess effekter på värdceller och cellulaera signalvägar.

LL-37 och mikrobiella membran

Den antimikrobiella aktiviteten hos LL-37 påverkas starkt av dess katjoniska laddning och amfipatiska struktur. Många bakteriella membran innehåller negativt laddade lipider och andra anjoniska ytkomponenter som attraherar den positivt laddade peptiden. [2]

Efter bindning till den mikrobiella ytan kan LL-37 associera med och störa lipidmembranet. Experimentella modeller har beskrivit flera möjliga mekanismer för membranstörning, inklusive ytmattläggning ("carpeting"), membranförtunning, porbildning och lipidreorganisation. Den exakta mekanismen kan variera beroende på membransammansättning och experimentella förhållanden.

Membraninteraktion och peptidstruktur

LL-37 kan förekomma i olika strukturella tillstånd beroende på sin miljö. I lösning kan peptiden anta relativt oordnade konformationer, medan interaktion med membran främjar bildandet av en alfahelikal struktur.

LL-37 kan också oligomerisera under vissa förhållanden. Dessa strukturella övergångar är viktiga forskningsområden, eftersom peptidkoncentration, lipidsammansättning, joniska förhållanden och membranegenskaper alla kan påverka hur LL-37 interagerar med sitt mål. [3]

Immunmodulerande signalering

LL-37:s aktivitet sträcker sig bortom direkta antimikrobiella effekter. Forskning har kopplat peptiden till modulering av medfödda och förvärvade immunsvar, inklusive kemotaxi och reglering av inflammatorisk signalering. [2]

Flera cellyt-receptorer och intracellulära signalsystem har implicerats i LL-37-svar, inklusive FPR2/ALX, P2X7 och EGFR-relaterad signalering. LL-37 beter sig dock inte som en konventionell ligand för en enskild receptor. Bevis tyder på att membraninteraktioner, receptortransaktivering och förändringar i membranorganisation alla kan bidra till dess cellulära effekter.

LL-37 och inflammationsforskning

LL-37 kan påverka produktionen och aktiviteten av inflammatoriska mediatorer, där experimentella studier rapporterar både proinflammatoriska och inflammationsmodulerande effekter. Riktningen och omfattningen av dessa svar beror på celltyp, koncentration, omgivande molekylär miljö och experimentella förhållanden. [4]

Denna kontextberoende är en viktig aspekt att beakta vid tolkning av LL-37-forskning, särskilt när man jämför resultat från olika experimentella modeller.

LL-37 och vävnadsbiologi

Forskning har också undersökt LL-37 i relation till cellmigration, angiogenes, epitelsvar och vävnadsreparation. Dessa effekter tros involvera interaktioner mellan peptiden, cellmembran och flera signalvägar snarare än ett enda definierat molekylärt mål. [5]

Sammantaget förstås LL-37 bäst som en multifunktionell värdförsvarspeptid vars biologiska aktivitet uppstår ur en kombination av membraninteraktioner och kontextberoende effekter på cellulär signalering och immunsvar.

Forskningstillämpningar och vetenskaplig bakgrund

LL-37 har studerats ingående som en human värdförsvarspeptid, med forskning som spänner över biologin för antimikrobiella peptider, medfödd immunitet, membranbiofysik, inflammation och vävnadsreparation. Dess breda forskningsprofil återspeglar peptidens förmåga att interagera både med mikrobiella membran och med däggdjursceller.

Forskning om antimikrobiella peptider

Ett av de huvudsakliga forskningsområdena för LL-37 är dess aktivitet mot mikroorganismer. Studier har undersökt interaktioner med grampositiva och gramnegativa bakterier samt svampar och virus.

Forskning tyder på att LL-37 kan associera med mikrobiella membran genom elektrostatiska och hydrofoba interaktioner, där membransammansättningen påverkar det resulterande svaret. Studier har också undersökt LL-37 i relation till bakteriella biofilmer och antimikrobiell resistens. [2]

Forskning om medfödd immunitet

LL-37 är en viktig komponent i det humana medfödda immunförsvaret. Den produceras av epitelceller och immunceller och kan delta i värdsvar på mikrobiell exponering. [4]

Forskning har undersökt hur LL-37 interagerar med immunceller, kemokiner och inflammatoriska mediatorer. Dessa studier har fastställt att LL-37 är mer än en membranaktiv antimikrobiell peptid, med biologiska effekter som sträcker sig till reglering av immunsignalering.

Immunmodulering och inflammatorisk signalering

LL-37 har undersökts för sin förmåga att påverka inflammatoriska svar, inklusive produktion av cytokiner och kemokiner samt migration av immunceller. Vikigt är att dess effekter kan vara kontextberoende: experimentella studier har rapporterat både proinflammatoriska och inflammationsbegränsande aktiviteter beroende på celltyp och omgivande biologisk miljö. [6]

Detta gör LL-37 användbar för forskning om sambandet mellan antimikrobiellt försvar och inflammatorisk signalering.

Membranbiofysik och struktur-funktionsforskning

Den katjoniska och amfipatiska naturen hos LL-37 gör den till en användbar modell för att studera peptid–membraninteraktioner. Forskare har undersökt hur peptidkoncentration, lipidsammansättning, joniska förhållanden och peptidoligomerisering påverkar membranbindning och strukturellt beteende.

Dessa studier kan involvera membranpermeabilisering, porbildning, lipidreorganisation och förändringar i peptidkonformation.

Vävnadsreparation och angiogenes

Forskning har också undersökt LL-37 i relation till cellmigration, epitelsvar, angiogenes och sårläkning. Experimentella studier har rapporterat effekter på endotelcellsproliferation och kärlbildning, medan annat arbete har undersökt LL-37:s uttryck och aktivitet under epitelial sårläkning. [7]

Dessa fynd gör LL-37 relevant för laboratoriestudier som undersöker sambanden mellan medfödd immunitet, inflammation och vävnadsomformningsprocesser.

Forskning om receptorer och cellulär signalering

Även om membraninteraktion är central för många av LL-37:s aktiviteter, har forskning identifierat flera receptor- och signalsystem som kan bidra till cellulära svar. Dessa inkluderar bland annat FPR2/ALX, P2X7 och EGFR-associerade vägar.

Mångfalden av rapporterade signaleringsmekanismer återspeglar LL-37:s multifunktionella natur och inverkan av celltyp och experimentella förhållanden på dess biologiska aktivitet.

LL-37 och värd–mikrob-interaktioner

LL-37 studeras också som en del av den bredare interaktionen mellan värdvävnader och mikroorganismer. Forskning har undersökt hur peptiden samtidigt kan påverka mikrobiell livskraft, immuncellers beteende och inflammatorisk signalering. [8]

Detta gör LL-37 till en användbar experimentell modell för att undersöka hur antimikrobiella peptider kopplar samman direkt patogenförsvar med bredare värdsvarsmekanismer.

Jämförelse av LL-37 med relaterade värdförsvarspeptider

LL-37 tillhör katelicidinfamiljen av humana värdförsvarspeptider och skiljer sig strukturellt från defensinfamiljerna. Jämförelsen nedan belyser de viktigaste skillnaderna som är relevanta för forskning om antimikrobiella peptider och medfödd immunitet.

LL-37 och BPC-157

LL-37 och BPC-157 är strukturellt distinkta forskningspeptider som båda har undersökts inom cellulär och vävnadsbaserad forskning. LL-37 är en 37-aminosyra-katelicidin som huvudsakligen studeras inom medfödd immunitet, biologin för antimikrobiella peptider och membraninteraktioner, medan BPC-157 har undersökts i en rad cellulära och vävnadssvarsmodeller. Forskare kan jämföra dessa föreningar för att undersöka hur strukturellt olika peptider påverkar cellulära processer och vävnadsrelaterade svar.

LL-37 och Thymosin Alpha-1

LL-37 och Thymosin Alpha-1 erbjuder en annan användbar jämförelse inom immunrelaterad forskning. LL-37 är en endogen human värdförsvarspeptid involverad i medfödda immunsvar och interaktioner med mikrobiella membran, medan Thymosin Alpha-1 är en syntetisk 28-aminosyrapeptid som studeras i relation till immuncellsfunktion och immunsignalering. Deras olika strukturer och biologiska roller gör dem till användbara forskningsmaterial för att undersöka olika aspekter av peptidmedierad immunreglering.

LL-37 och TB-500

LL-37 och TB-500 har också undersökts inom områden för cellulär och vävnadsbiologi, även om de tillhör olika peptidfamiljer och har olika molekylära egenskaper. LL-37 studeras huvudsakligen som en katelicidin och värdförsvarspeptid, medan TB-500 är en från tymosin β4 härledd forskningspeptid associerad med studier av cellulär migration, cytoskelettära processer och vävnadssvar. Att jämföra deras forskningsprofiler kan hjälpa till att skilja biologin för antimikrobiella peptider från andra peptidmedierade cellulära processer.

Förvaring och laboratoriehantering

LL-37 levereras som en lyofiliserad peptid. Att hålla materialet förseglat och skyddat från fukt, värme och onödig miljöexponering hjälper till att bevara dess analytiska egenskaper under förvaring.

• Förvara det förseglade lyofiliserade materialet enligt produktdokumentationen och partispecifika rekommendationer.
• För längre tids förvaring används vanligtvis frysförvaring för lyofiliserat LL-37.
• Skydda mot fukt och direkt ljus.
• Låt en kall flaska nå en lämplig temperatur innan den öppnas, där det behövs, för att minska kondens på det lyofiliserade materialet.
• När materialet har förberetts för laboratoriebruk, följ de förvarings- och stabilitetsvillkor som fastställts för den specifika beredningen och det experimentella protokollet.
• Undvik onödiga upprepade frys-tö-cykler vid arbete med förberedda lösningar.
• Använd lämpliga laboratorierutiner för att minimera kontaminering under beredning och hantering.

LL-37 är en starkt katjonisk peptid, och adsorption till laboratorieytor kan vara en viktig aspekt att beakta, särskilt vid arbete med utspädda lösningar. När ni köper LL-37 för laboratorieforskning kan val av lämpliga laboratoriematerial och minimering av onödiga överföringar hjälpa till att minska eventuell materialförlust.

Det finns ingen enskild, universellt tillämplig användningsstabilitetsperiod för alla forskningsberedningar av LL-37. Stabiliteten kan bero på faktorer såsom formulering, koncentration, behållare, lösningsmedel och förvaringsförhållanden, så produktdokumentationen och det experimentella protokollet bör ha företräde framför generaliserade förvaringsperioder.

Analyscertifikat och kvalitetssäkring

Ett analyscertifikat (CoA) ger partispecifik analytisk information om det levererade LL-37-materialet. För en definierad 37-aminosyrapeptid är identitet och renhet särskilt viktiga för att bekräfta att materialet motsvarar den avsedda LL-37-sekvensen.

Vad man ska kontrollera på ett LL-37 CoA

Beroende på produkten och testlaboratoriet kan ett CoA rapportera:

• Identitet: Bekräftar att materialet motsvarar LL-37.
• Renhet: Anger andelen av huvudpeptidkomponenten i förhållande till detekterbara föroreningar.
• Peptidinnehåll: Ger information om det faktiska peptidinnehållet i det testade materialet.
• Ytterligare kvalitetsparametrar: Kan omfatta endotoxiner, sterilitet eller mikrobiella gränsvärden, vattenhalt, resterande lösningsmedel och grundämnesföroreningar där det är tillämpligt.

CoA bör motsvara det specifika LL-37-parti som köps eller studeras. Forskare bör använda partidokumentationen för att granska de rapporterade resultaten, analysmetoderna och specifikationerna som gäller för det materialet.

Testparametrar kan variera mellan oberoende laboratorier, så det partispecifika CoA-dokumentet bör betraktas som den definitiva källan för de analytiska egenskaperna hos det levererade LL-37-materialet.

Vanliga frågor

Vad är LL-37?

LL-37 är en human katelicidinpeptid bestående av 37 aminosyror, som produceras från den C-terminala regionen av förstadieproteinet hCAP18, vilket kodas av genen CAMP. Det är den enda kända humana katelicidinen och har studerats ingående inom biologin för antimikrobiella peptider, medfödd immunitet, membraninteraktioner och immunmodulering.

Vad är skillnaden mellan LL-37 och hCAP18?

hCAP18 är förstadieproteinet från vilket mogen LL-37 produceras. Proteolytisk bearbetning av hCAP18 frigör 37-aminosyrapeptiden LL-37 från dess C-terminala region. De två bör därför inte behandlas som utbytbara forskningsmaterial: hCAP18 är förstadieproteinet, medan LL-37 är den mogna peptiden.

Vad studeras LL-37 för inom forskning?

LL-37 har studerats ingående inom forskning om antimikrobiella peptider, inklusive interaktioner med bakteriella och andra mikrobiella membran. Andra forskningsområden inkluderar medfödd immunitet, inflammatorisk signalering, värd–mikrob-interaktioner, membranbiofysik, cellmigration och vävnadsbiologi.

Hur fungerar LL-37?

LL-37 har en katjonisk, amfipatisk struktur som gör att den kan interagera med negativt laddade komponenter i mikrobiella membran. Studier har rapporterat membraninsertion, lipidreorganisation och membranpermeabilisering, även om den exakta mekanismen kan variera med membransammansättning och experimentella förhållanden. Föreslagna modeller inkluderar mattliknande membranstörning och porbildning snarare än en enda universellt tillämplig mekanism.

Vilka receptorer interagerar LL-37 med?

LL-37 kan påverka värdcellssignalering genom flera receptorsystem och membranassocierade processer. Forskning har implicerat receptorer och vägar inklusive FPR2/ALX, P2X7 och EGFR-relaterad signalering. LL-37 förstås därför inte bäst som en konventionell ligand som verkar genom en enda receptor; dess cellulära effekter kan involvera både direkta membraninteraktioner och receptorberoende signalering.

Vad är skillnaden mellan LL-37 och LL-37-fragment?

LL-37-fragment är kortare peptider härledda från delar av den fullständiga 37-aminosyrasekvensen. Exempel som studeras inom forskning inkluderar fragment som KR-12 och LL-32. Att avlägsna eller ändra delar av LL-37 kan förändra dess struktur, membraninteraktioner och biologiska egenskaper, så ett fragment bör inte antas ha samma egenskaper som fullständig LL-37.

Hur testas LL-37:s renhet och identitet?

LL-37 kan karakteriseras med analytiska metoder inklusive HPLC och masspektrometri. HPLC ger information om kromatografisk renhet och relaterade peptidarter, medan masspektrometri ger information om molekylmassa som stödjer identiteten hos den 37-residiga peptiden. Ytterligare testning kan bedöma peptidinnehåll, endotoxiner, sterilitet, resterande lösningsmedel eller andra processrelaterade föroreningar.

Var kan jag köpa LL-37 för forskning i Europa?

Om ni befinner er i Europa kan ni köpa LL-37 från PeptaGen Labs som en lyofiliserad laboratorieforskningspeptid. Materialet levereras i lyofiliserad pulverform med partispecifika analyscertifikat för verifiering. Produkten är uteslutande avsedd för forskning och utveckling och är inte avsedd för humant eller veterinärt bruk.

Vetenskapliga referenser

1. Méndez-Samperio, P. (2010). The human cathelicidin hCAP18/LL-37: A multifunctional peptide involved in mycobacterial infections. Peptides, 31(9), 1791–1798. doi: 10.1016/j.peptides.2010.06.016.
2. Bhattacharjya, S., Zhang, Z., & Ramamoorthy, A. (2024). LL-37: Structures, antimicrobial activity, and influence on amyloid-related diseases. Biomolecules, 14(3), 320. doi: 10.3390/biom14030320.
3. Sancho-Vaello, E., Gil-Carton, D., François, P., Bonetti, E. J., Kreir, M., Pothula, K. R., Kleinekathöfer, U., & Zeth, K. (2020). The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics. Scientific Reports, 10(1), 17356. doi: 10.1038/s41598-020-74401-5.
4. Pahar, B., Madonna, S., Das, A., Albanesi, C., & Girolomoni, G. (2020). Immunomodulatory role of the antimicrobial LL-37 peptide in autoimmune diseases and viral infections. Vaccines, 8(3), 517. doi: 10.3390/vaccines8030517.
5. Kahlenberg, J. M., & Kaplan, M. J. (2013). Little peptide, big effects: The role of LL-37 in inflammation and autoimmune disease. Journal of Immunology, 191(10), 4895–4901. doi: 10.4049/jimmunol.1302005.
6. Yang, B., Good, D., Mosaiab, T., Liu, W., Ni, G., Kaur, J., Liu, X., Jessop, C., Yang, L., Fadhil, R., Yi, Z., & Wei, M. Q. (2020). Significance of LL-37 on immunomodulation and disease outcome. BioMed Research International, 2020, 8349712. doi: 10.1155/2020/8349712.
7. Yang, Y., Wu, G., Wang, Y., Mao, Q., Zhang, D., & Wu, J. (2025). LL37 promotes angiogenesis: A potential therapeutic strategy for lower limb ischemic diseases. Frontiers in Pharmacology, 16, 1587351. doi: 10.3389/fphar.2025.1587351.
8. Svensson, D., & Nilsson, B. O. (2025). Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: An update. Inflammation Research, 74(1), 36. doi: 10.1007/s00011-025-02005-8.